通过分析一个类似增强子元件(SRE血清反应元件)的一系列缺失突变体,发现在转录起始点上游的300核苷酸序列对于在加入血清后增强转录是必需的。通过建立包含有人β-球蛋白部分基因(它编码一个极为稳定的mRNA)的各种杂交基因来研究c-fos mRNA的稳定性。球蛋白基因的结构和两种杂交基因如图13-3-60(1)B、C、D所示。在低血清浓度下,当杂交基因转染鼠细胞时,24小时后它才对血清作出反应(图13-3-60(2)B、C所示)。
A.通过两步转酯反应从tRNA中移去。
B.有一段与反密码子互补的序列。
C.形成一种同样的二级结构。
D.被蛋白质酶(内切核酸酶和连接酶)移去。
E.在3'和5'拼接位点有一致序列。
如下图所示为基因的非必需部分中的一段DNA。这里只表示拷贝mRNA的那条链(另一条链与此问题无关)。假设,通过吖啶橙的处理,新的序列产生了。两个G从图中所示的点中插入。这将使蛋白质失活,因为阅读框发生了改变。但是,如果在第二个所示位点的G变成c,则会产生活性蛋白。试解释此现象。
Irrelevant part
T C G T A G A G G G G C A A T G A G C A A T A C C C C G C A
阅读方向 插入两个G 突变至C
由酵母交配型基因座产生的关键调控蛋白之一是一个抑制蛋白,称做α2。在可交配型的单倍体细胞中,α2对于关闭一系列涉及到交配型特异性的基因是必需的。在α2二倍体细胞中,α2抑制物同α1基因产物协同作用,关闭了除α特异性基因外的一系列单倍体特异性的基因。两类有区别又相互关联的保守DNA序列在这两套控制基因的上游被发现,一个在单倍体特异性基因前,另一个在α特异性基因前。根据这些上游序列的相关性,很有可能α2与两者都结合。然而,它的结合特性在它能识别单倍体特异性基因前必须通过α1蛋白以某种方式进行修饰。至此,这种修饰作用的本质是什么?α1是能催化α2的共价修饰,还是能与α2结合而修饰α2蛋白?
为了认清这些问题,要做三个实验。首先,在单独作用和共同作用两种方式下,测定α1和α2与两种上游调控DNA位点的结合(图13-3-50所示)。α1单独不能同含有任何调控位点的DNA片段结合。然而α2虽能与α专一性片段结合,但是不能同单倍体专一性片段结合。α1和α2的混合物同两者都能结合。
在第二个实验中,大量的含α专一性序列的未标记DNA加入到α1和α2蛋白的混合物中。在这样的条件下,单倍体专一性片段仍被束缚。同样,如果加入过量的含有单倍体专一性片段的未标记DNA到混合物中,α专一性片段仍然被束缚。
在第三个实验中,改变不同的α1和α2的比例,当α2过量时,同单倍体专一性片段的结合减弱,而当α1过量时,同α专一性片段的结合减弱。
A.一个基因只编码一条多肽链
B.一个基因可编码多条多肽链
C.两个或两个以上的基因可共用一段重叠的核苷酸序列
D.DNA的两条链有时都可以转录,且转录方向相反
来自E.coli的一个编码蛋白的基因的中间一段DNA片段序列如下所示:
5'-C C G G C T A A G C C A T G A C T A G C-3'
3'-G G C C G A T T C G G T A C T G A T C G-5'